Questão 40 · Conhecimentos Específicos (outras áreas): Outros
Uma proteína de 40 aminoácidos sofreu desnaturação após ter sido exposta a uma alta concentração de ureia. Em seguida, a ureia foi retirada e a proteína retornou ao estado original de conformação enovelada, permitindo que as cadeias laterais de leucina e valina se agrupassem no interior dessa proteína. A explicação para esse fato é que
- A) a proteína estava em meio aquoso, e as cadeias laterais dos aminoácidos são hidrofóbicas.
- B) a retirada da ureia permitiu a recomposição das ligações peptídicas entre os aminoácidos.
- C) as cadeias laterais dos aminoácidos formaram ligações iônicas com a porção N-terminal da proteína.
- D) as ligações duplas entre os carbonos da cadeia principal dos aminoácidos promoveram o reenovelamento da proteína.
- E) as cadeias laterais desses aminoácidos formaram ligações covalentes entre si.
Marque a alternativa correta:
Gabarito: A
Gabarito definitivo divulgado pela banca Cebraspe (PC/MA 2018).
Comentário
Gabarito: A.
Em meio aquoso, a proteína se enovela de modo que as cadeias laterais apolares (hidrofóbicas), como as de leucina e valina, se agrupem no interior, longe da água, enquanto os grupos polares e carregados ficam na superfície. É o efeito hidrofóbico, um dos principais determinantes da conformação tridimensional. A ureia rompe interações não covalentes e, quando retirada, a proteína volta a se enovelar espontaneamente, pois a sequência de aminoácidos contém a informação para isso.
- B: a ureia desnatura a proteína desfazendo interações fracas, não as ligações peptídicas; estas permaneceram intactas e não precisaram ser recompostas.
- C: leucina e valina têm cadeias laterais apolares, sem carga; não formam ligações iônicas com a extremidade N-terminal nem com nenhum outro grupo.
- D: a cadeia principal dos aminoácidos não possui ligações duplas entre carbonos; a ligação peptídica tem apenas caráter parcial de dupla ligação, o que restringe sua rotação, mas não explica o reenovelamento.
- E: as cadeias laterais de leucina e valina são hidrocarbonetos e não formam ligações covalentes entre si; permanecem agrupadas por interações hidrofóbicas e forças de van der Waals.
Dica: a estrutura terciária é estabilizada sobretudo por interações fracas (hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, iônicas), com as ligações covalentes (como pontes dissulfeto) em papel complementar.
Fundamentos: Efeito hidrofóbico no enovelamento de proteínas (bioquímica geral) · Estrutura terciária: interações não covalentes e cadeias laterais apolares
Comentário gerado pela Cravei IA a partir do enunciado e do gabarito definitivo divulgado pela banca, e conferido por uma verificação automática. A IA pode errar: o gabarito oficial sempre prevalece.
Fonte: prova Cebraspe PC/MA 2018 (Perito Criminal), questão 40, com o gabarito definitivo da banca. Comentário: Equipe Cravei · como fazemos e revisamos.